¿Qué determina la constante de Michaelis-Menten?

La constante de Michaelis-Menten (KM) es un parámetro cinético importante pór múltiples razones: KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. En efecto, si KM = [S], la ecuación de Michaelis-Menten se reduce a: v = Vmax/2.

¿Qué tipo de enzimas no siguen la cinética de Michaelis-Menten?

Hay enzimas que no obedecen la ecuación de Michaelis-Menten. Se dice que su cinética no es Michaeliana. Esto ocurre con los enzimas alostéricos, cuya gráfica v frente a [S] no es una hipérbola, sino una sigmoide (Figura de la derecha).

¿Qué unidades tiene la constante de Michaelis-Menten?

mol
La constante de Michaelis K m es la concentración de sustrato para la cual la velocidad inicial de la reacción es la mitad de la velocidad inicial máxima . Esta constante es una concentración, tiene la misma unidad: mol. L -1 .

¿Qué son enzimas y tipos de enzimas?

Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores, es decir, que aceleran las reacciones químicas sin consumirse ni pasar a formar parte de los productos de esa reacción. Por lo general, son proteínas, aunque también existe el ARN (ácido ribonucleico), que tiene actividad catalítica.

¿Qué es la Km y la Vmax?

Gráfica de cinética enzimática que muestra la velocidad de reacción como una función de la concentración del sustrato, se señala la Vmáx (velocidad máxima) y la Km (concentración de sustrato cuando la velocidad de reacción es 1/2 Vmáx).

¿Qué son las enzimas Michaelianas?

Una enzima michaeliana es una macromolécula que funciona gracias a su unión con un sustrato, es decir, un catalizador que va a modificar la estructura del enzima favoreciendo su digestión por el organismo. Las enzimas michaelianas son enzimas simples, lo que significa que sólo actúan en un solo sitio de una molécula.

¿Qué tipos de inhibición enzimática existen?

Inhibidor enzimático

• Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto producido por la variación de la concentración del sustrato de la enzima en el inhibidor.
• Inhibición competitiva.
• Inhibición mixta.
• Inhibición no competitiva.

¿Cómo se mide la actividad enzimática?

La actividad catalítica de un enzima se determina midiendo la velocidad inicial de reacción, que es la pendiente de la curva de progreso (curva de producto formado ó sustrato transformado frente al tiempo) en el tiempo cero (Fig. 1).

¿Cuántas enzimas se conocen?

El Comité de Enzimas (EC) de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular clasifica a las enzimas en 6 clases, de acuerdo con del tipo de reacción que catalizan, se muestra en el cuadro 18.1. Se conocen al presente más de 5000 enzimas, algunas trabajan solas y otras necesitan un cofactor.

¿Cuáles son las enzimas más importantes?

Enzima	Actúa sobre	Se produce en
Amilasa	Los almidones y los azúcares.	El estómago y páncreas.
Pepsina	Las proteínas.	El estómago.
Lipasa	Las grasas.	Páncreas e intestino.
Lactasa	La lactosa de la leche.	Intestino (su producción disminuye con el crecimiento).

¿Qué importancia tiene el valor Km de una enzima?

La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES). La velocidad máxima Vmáx estima el número de centros activos del enzima.

¿Cómo calcular la distancia en kilómetros?

Comprende la ecuación básica: D=v*t, donde D es la distancia, “v” la velocidad y “t” es el tiempo. Si te dan una velocidad a la cual alguien viaja y el tiempo que le lleva viajar, puedes usar la ecuación para calcular la distancia total recorrida.